Изоферменты Креатинфосфокиназы

Изоферменты

Креатинфосфокиназа (КФК) представлена тремя изоферментами, которые при электрофорезе разделяются на фракции. Изофермент

ММ содержится в скелетной мускулатуре, изофермент

МВ - в миокарде, изофермент

ВВ - в ткани мозга.

Изоферменты Креатинфосфокиназы в сыровотке

норма Изоферменты Креатинфосфокиназы

  изоферменты норма% от общего уровня
наиболее быстрый при электрофорезе фракция 1ВВ 0
наиболее медленный фракция 3 ММ 97-100
  фракция 2 МВ 0-3%

Диагностическое значение исследования активности изоферментов КФК

Исследование активности изоферментов КФК в сыворотке крови имеет важное диагностическое значение. Изоферменты креатинкиназы особо важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.
Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется, прежде всего, двумя причинами:

  1. выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях;
  2. одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

Содержание фракции ММ изоферментов повышается:

Повышенное содержание изофермента МВ отмечается сразу после инфаркта миокарда (через 2-4 часа) и сохраняется в течение примерно 3 суток. Если по истечении этого срока уровень изофермента МВ не возвращается к норме, то это может свидетельствовать о распространении инфаркта или о новом инфаркте. Содержание изофермента МВ тоже наблюдается при рабдомиолизе, повреждении мышц, а также синдроме Рея.

Повышение уровня изофермента ВВ иногда происходит при тяжелом шоке, атрезии желчных протоков, а также при некоторых злокачественных опухолях (карциноме яичников, молочной железы простаты).

Методы определения активности КФК

Унифицированным методом определения активности креатинфосфокиназы служит метод с использованием в качестве субстрата реакции креатина. Активность фермента пропорциональна количеству неорганического фосфора, образующегося в результате кислотного гидролиза продукта креатинкиназной реакции – креатинфосфата. Неорганический фосфор определяется по цветной реакции с молибдатом аммония. В норме активность креатинкиназы в крови, установленная с помощью этого метода, достигает 100 нмоль/(с*л), или до 6 МЕ. Активность МВ-формы креатинкиназы составляет менее 2 % от общей активности фермента.

Вторым методом определения активности креатинкиназы, также принятым в качестве унифицированного, является метод с использованием в качестве субстрата креатинфосфата. Активность фермента пропорциональна количеству креатина, образующегося в результате ферментативной реакции. Креатин определяется по цветной реакции с a-нафтолом.

В норме активность креатинкиназы в сыворотке крови, установленная с помощью этого метода, составляет от 0 до 220 нмоль/(с*л), или от 0 до 13 МЕ [Международная единица = 16,67 нмоль/(с*л)].

кнопка - на вверх